细胞质骨架系统主要由微管（microtubule）、微丝（microfilament）和中间纤维（intermediate filament）组成，三者在结构和功能上各自独立而又相互联系，并与胞核、质膜、细胞器相连，构成了细胞形态骨架和运动协调系统。

微管存在于所有的真核生物细胞，人红细胞除外。微管是一种具有极性的中空管状蛋白质纤维结构，其长度在不同细胞中差别很大，一般仅几微米，但在运动神经元中，微管长度可达数厘米。细胞内微管呈网状或束状分布，能与其他蛋白共同组装成细胞中的某些特定结构，如中心粒、纤毛和鞭毛、轴突、神经管等，并参与维持细胞形态结构、细胞内物质运输、细胞运动、细胞分裂、信号转导等许多重要的细胞生命活动。

微管为中空的圆柱状结构，其平均外径为24～26nm，内径约为15nm，微管壁厚约5nm，由13条原纤维纵行螺旋排列构成。微管的主要组成：α-微管蛋白 （α-tubulin）、β-微管蛋白 （β-tubulin）和 γ-微管蛋白（γ-tubulin）。α-微管蛋白和β-微管蛋白的理化性质相似，分子大小相近（表观分子质量约为50×10 ³）；α-微管蛋白多肽链中含有 450个氨基酸残基，β-微管蛋白多肽链中含有455个氨基酸残基，两种蛋白均具有酸性的C端序列，故为球形酸性蛋白，是一种三磷酸鸟苷（GTP）结合蛋白，但组成它们的氨基酸种类和排列顺序有差异。在细胞质中，基本上没有游离的α-微管蛋白与β-微管蛋白（单体极易被降解），它们总是以异二聚体的形式存在，是微管装配的基本单位。此两种微管蛋白二聚体上含有二价阳离子（Mg ²⁺、Ca ²⁺）、鸟嘌呤核苷酸（GTP、GDP）、秋水仙碱和长春碱的结合位点，它们在调节微管组装与解体、聚合与离散的过程中发挥重要作用。γ-微管蛋白是新发现的第三种微管组成成分，该蛋白由455个氨基酸残基组成，以γ-微管蛋白环状复合物（γ-tubulin ring complex，γ-TuRC）的形式存在于微管组织中心。γ-微管蛋白环状复合物由γ-微管蛋白、α-微管蛋白、β-微管蛋白与 P75、P109、P195等多种非微管蛋白构成，其作用是促进微管组装，稳定微管的尾端结果。虽然γ-微管蛋白含量不到微管蛋白总量的1%，但其在微管的功能活性中却具有不可或缺的重要作用。γ-微管蛋白的异常，往往引起细胞质微管数量减少、长度缩短以及细胞有丝分裂器的缺失，从而影响细胞的正常分裂。

微管中每条原纤维均由球状微管蛋白组成的异二聚体首尾相接组成的，即由α-微管蛋白与β-微管蛋白首尾相接，因此微管都具有极性（图12-1）。组成微管原纤维的微管蛋白聚合体处于动态的解聚（去组装）和再次聚合（组装）状态，其两端的增长速度与组装速度不同，增长速度快的一端为正端，速度慢的一端为负端。微管极性的分布走向与细胞器定位分布、物质定向运输等微管功能密切相关。

在细胞中，微管有三种不同的存在形式：单管、二联管和三联管。单管由13条原纤维螺旋包围而成，是胞质中大部分微管的存在形式；二联管由A、B两根单管组成，A管有13条原纤维，B管与A管共用三条原纤维，主要分布于纤毛和鞭毛内；三联管由A、B、C三根单管织成，AB和BC之间分别共用三条原纤维，主要分布于中心粒和纤毛与鞭毛的基体中。

在微管结构和功能研究中，微管特异性药物发挥了重要作用。例如：微管蛋白二聚体上具有与秋水仙碱和长春碱的结合位点，因此结合有秋水仙碱的微管蛋白可以组装到微管末端，能阻止其他微管蛋白的加入，从而抑制微管蛋白组装成微管；紫杉醇能促进微管的装配，并使已形成的微管稳定而阻止其解聚，从而破坏微管的动态的装配过程。

微管蛋白的组装过程及其机制非常复杂，目前还存在较多问题有待探明。现在一般认为微管组装是一种受多因素影响并具有时空顺序性的自我调控过程。影响微管蛋白的因素包括：微管蛋白浓度、Mg ²⁺浓度、pH、温度及GTP等因素，其中只有当微管蛋白达到临界浓度时，微管的聚合组装才能进行。微管的组装过程分为三期：① 成核期（nucleation phase），微管开始组装，αβ异二聚体聚合成一个短的寡聚体核心，然后异二聚体在核心的两段和侧面结合，延伸、扩展成片状结构。当片状结构聚合扩展到13根原纤维时，开始横向卷曲、合拢成管状。该期微管蛋白聚合缓慢，是微管聚合的限速阶段，也称延迟期（lag phase）。② 聚合期（polymerization phase），微管蛋白二聚体在微管正端的聚合和组装的速度比负端的解离速度快，因此微管不断的生长和延长，故该期又称延长期（elongation phase）。③ 稳定期（steady state phase），微管在正端的聚合与负端的解离速度达到平衡，微管的长度趋于稳定状态。微管的组装是耗能的过程，微管二聚体蛋白上游GTP和GDP结合位点，分别形成GTP帽和GDP帽，前者促进微管组装和延长，而后者作用相反。γ-TuRC是微管组织中心中微管蛋白二聚体结合的核心，是在生理状态和实验处理解聚后重新组装的始发位置，可以促使微管由此生长和延长，而且控制着细胞质中微管形成的数量、位置和方向。

微管除含有微管蛋白外，还有一些同微管相结合的辅助蛋白，这些辅助蛋白参与微管组成，称为微管结合蛋白（microtubule-associated protein，MAP），包括MAP1、MAP2、tau 蛋白和 MAP4 等。MAP1、MAP2及tau蛋白主要存在于神经中，MAP4在神经元和非神经元细胞中均存在。微管结合蛋白不是构成微管壁的基本构件，而是在微管蛋白组装成微管后结合在微管的表面，其一端与微管纤维结合在一起，另一端伸到微管外与细胞内的其他组分如另外的微管纤维、中间纤维、质膜等相结合，因而具有促进微管聚集、组装、增加微管稳定性或强度的功能。近年来的研究显示，微管结合蛋白的翻译后修饰以及在细胞中聚集还参与调节细胞的活性和生存。所有不同的微管结构均由相同的α-微管蛋白和β-微管蛋白亚单位组成，其结构与功能的差异可能取决于所含微管结合蛋白的不同。

各种微管均由α、β微管异二聚体组装形成，但不同的微管在整体结构和功能存在较大差异，研究发现微管间的差异，主要与微管结合蛋白决定。微管结合蛋白具有以下功能：①调节微管组装；②对细胞骨架结构的建立、稳定和增强作用；③参与细胞内物质的轨道定向转运过程；④参与和介导细胞的信号转导、调节细胞生存。

微管是细胞质骨架的重要结构组分，与其他细胞器之间存在复杂和密切的联系及相互作用，并构成细胞的结构与功能活动的整体性特征。微管的主要功能包括以下几个方面：

微管的基本功能是维持细胞形态，因其具有一定强度，能够抗压和抗弯曲。如循环血中血小板的微管环形排列于血小板周缘从而维持血小板的圆盘形结构；围绕细胞核的微管向外呈辐射状分布，从而为细胞提供机械支持，维持细胞形态，同时也固定细胞核在细胞中的相对位置。神经细胞轴突的伸长和维持也是由于在其中分布的纵形微管起着支架的作用。

真核细胞中物质的合成与其功能的发挥往往是在两个不同的位置，被合成物质从胞质中的合成场所，移到其功能部位必须经过细胞内的运输。细胞骨架尤其是微管在这个运输过程中起着关键性的作用。研究证明，微管可作为一种轨道，使细胞内各类小泡、色素颗粒、病毒颗粒等沿着微管进行定向运输。如神经细胞轴突中缺乏核糖体，其需要的一切蛋白质和膜结构都是在细胞主体合成后沿着微管运送到轴突，以保持神经末梢有足够的营养物质并维持其功能。

微管在细胞器的定位和分布上起着重要的作用，例如：线粒体的分布常与微管相伴；游离核糖体可系在微管与微丝的交叉点上；微管使高尔基体在细胞中央靠近细胞核，定位于中心体附近，并且与高尔基体小泡直接相连。除了大分子物质外，一些细胞器如线粒体、高尔基体等也可沿着微管滑动，从细胞内的一个区域转移到另一个区域。如果微管的装配被破坏，那么这些细胞器的有序空间定位就会发生改变。

纤毛和鞭毛是细胞表面向外突起的特殊分化结构，具有运动功能，能使细胞适应环境而运动，它们均由二联微管构成。纤毛和鞭毛的根部称为基体，由三联微管构成。中心粒也是细胞中与运动有关的细胞器，由三联微管构成，与基体可能是同源结构，在某些时候可以互相转变。

在有丝分裂过程中，纺锤体实际上是一种特殊的微管结构。细胞从间期进入分裂期时，胞质微管网架崩解，微管解聚为微管蛋白，经重组装形成纺锤体，牵引染色体运动，使其到达分裂极。分裂末期，纺锤体微管解聚为微管蛋白，经重组装形成胞质微管网架。

在细胞中，一些信息的传递也认为与微管有关，如神经细胞中电信号可通过微管引起细胞内的化学物质传递；细胞内某些蛋白激酶如Jun氨基末端激酶（JNK）、细胞外信号调节激酶（ERK）等信号传导通路中也有微管的参与。

微丝是普遍存在于各种真核细胞中的骨架网络纤维，平均直径为5～7nm的实心细纤维状结构。细胞内微丝常成群或成束存在，也可分散交联成网，经与其他蛋白结合后，可在不同细胞中形成明确而相对稳定的结构，如微绒毛、收缩束、突起、收缩环等。微丝有两种主要类型：①可被细胞松弛素B（cytochalasin B）破坏，以疏松网状形式分布于细胞质膜下。②不能被细胞松弛素B破坏，形成鞘或粗纤维。微丝与微管共同织成细胞支架，参与细胞形状的维持、细胞运动和信号分子传递等功能。

微丝的主要结构成分是球状肌动蛋白（G-actin），微丝又称肌动蛋白纤维。作为一种细丝状结构，与微管相比，微丝更加纤细和富有柔韧性。每条微丝均由两条肌动蛋白单链呈右手螺旋盘绕而成。球状肌动蛋白为组成微丝的基本单位，有两种存在形式，即单体和多聚体。单个的肌动蛋白分子由一条多肽链构成，外观呈哑铃状，分子量为43kD，具有极性，一端有氨基和羧基的暴露，称为正端，另一端为负端；并具有 Mg ²⁺、K ⁺、Na ⁺等阳离子和 ATP（或ADP）结合的位点。已分离到的肌动蛋白可分为三类：横纹肌、心肌和平滑肌细胞中的微丝，称为α肌动蛋白，另外两型即β肌动蛋白和γ肌动蛋白，可见于所有的肌细胞和非肌细胞。微丝的形成和装配可以分为三个层次：G肌动蛋白单体、纤维状肌动蛋白（filamentous actin，F-actin）和微丝。在 Mg ²⁺和高浓度的Na ⁺、K ⁺溶液中，G肌动蛋白被诱导聚合，形成不易被水解、相对稳定的三聚体或四聚体核心，然后G肌动蛋白单体在核心两端聚集和结合，形成逐渐生长、延长的F肌动蛋白（成核期），此后F肌动蛋白快速成长和延伸（生长期），肌动蛋白不断组装、延长，使G肌动蛋白浓度降低，当G肌动蛋白的聚集和结合与解离和脱落达到平衡状态时，微丝的长度维持相对恒定（平衡期）。总之，微丝的组装与微管类似，微丝的装配也表现为“踏车”现象，微丝的装配和解聚也是一个动态过程，球状肌动蛋白在正端的聚合速度较快，在负端的聚合速度较慢。由于肌动蛋白单体具有极性，装配时以相同的方式首尾相连，故微丝也有极性（图12-2）。

同微管一样，一些微丝特异性的工具药在微丝结构和功能的研究中也发挥了重要的作用。例如：每根微丝上都有对细胞松弛素B的一个高度亲合性位点和若干低亲合性位点，细胞松弛素B可结合于微丝的末端，而阻止新的肌动蛋白单体的加入，细胞松弛素B与低亲合性位点的结合可以切断微丝而使微丝变短，但不发生进一步降解，因而可以破坏微丝的三维网络；鬼笔环肽与微丝有强亲和作用，且只与F肌动蛋白结合，而不与G肌动蛋白结合，能使肌动蛋白纤维稳定、抑制解聚和促进微丝聚合。

真核细胞的胞质中存在着很多蛋白质，可以特异地以不同方式与肌动蛋白结合或反应，并调节微丝的组装（聚合）与去组装（解聚），这些蛋白称为微丝结合蛋白或肌动蛋白结合蛋白（actin binding protein，ABP）。同样的肌动蛋白微丝，可以形成不同的亚细胞结构或执行特定的功能，如张力纤维（或称应力纤维）、肌原纤维的细肌丝、小肠绒毛的轴心等，这些结构的形成及其功能的行使，很大程度上与不同的微丝结合蛋白有关。目前已分离出来的微丝结合蛋白有100多种。

与肌细胞中微丝结合的蛋白主要有原肌球蛋白、肌球蛋白、肌钙蛋白等。

存在于各种细胞中，肌细胞中含量丰富，占总蛋白的 5%～10%，呈杆状，由两条平行的多肽链共同形成α螺旋结构，嵌在F肌动蛋白（F-actin）细丝双螺旋的沟槽内。能遮盖肌动蛋白单体上能与肌球蛋白结合的活性区，从而抑制肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合及相互作用。其主要功能是稳定肌动蛋白，调节肌动蛋白与肌球蛋白头部的结合，在肌肉的收缩活动中发挥重要作用。

是肌细胞中构成粗肌丝的主要成分，占细胞总蛋白的50%，由粗大的头部和杆状尾部两个区域构成，其头部有肌动蛋白和ATP的结合位点，构成粗肌丝的横桥，并具有ATP酶活性。其主要功能是参与粗细肌丝之间的滑动。

每个原肌球蛋白分子附有一个肌钙蛋白分子，由原肌球蛋白亚单位（tropotroponin，TnT）、抑制亚单位（inhibitor troponin，TnI）和钙结合亚单位（calcium combining troponin，TnC）所组成。TnT与原肌球蛋白有高度亲和力；TnI可与肌动蛋白结合，妨碍肌动蛋白与肌球蛋白之间的结合；TnC可与Ca ²⁺结合。肌钙蛋白的主要功能是调节肌肉的舒缩。当TnC与Ca ²⁺结合时，钙蛋白中3个亚单位的空间构型发生变化，TnI从肌动蛋白移开，原肌球蛋白旋转并更深地陷入肌动蛋白纤维螺旋链沟内，从而使肌动蛋白单体上可与肌球蛋白结合的部位暴露出来而与肌球蛋白的头部相接触，形成横桥，从而引发粗肌丝与细肌丝间的滑动，使肌节缩短，即肌肉收缩。当TnC与Ca ²⁺解离时，肌钙蛋白的3个亚单位恢复原来的空间构型，肌动蛋白的单体上与肌球蛋白结合的位点被原肌球蛋白所遮蔽，细肌丝无法与粗肌丝的横桥相互作用，导致肌肉松弛。

除上述主要分子外，肌细胞中还存在一些其他微丝结合蛋白。如α-辅肌动蛋白是骨骼肌 Z盘、平滑肌细胞质板及心肌闰盘主要组分之一，可横向连接微丝形成束；纽蛋白（vinculin）存在于平滑肌细胞质板、心肌闰盘，介导微丝结合于细胞膜；巨丝蛋白（也称肌联蛋白，titin/connectin）连接 Z盘与肌球蛋白纤维，在肌肉收缩或舒张时将肌球蛋白纤维定位于肌小节中央；肌动蛋白相关蛋白、肌动蛋白解聚因子等，这类微丝结合蛋白的生物学作用是调节微丝的组装和解聚。

非肌细胞中也存在肌球蛋白、向肌球蛋自、α-辅肌动蛋白等，而肌钙蛋白在非肌细胞中尚未发现。非肌细胞中还分离鉴定了多种微丝结合蛋白，它们与微丝的装配及功能密切相关，常常根据其对肌动蛋白的聚合和结构的立体效果而分类命名的。如：

如原肌球调节蛋白（tropomodulin）、根蛋白（radixin）等，能特异结合到肌动蛋白微丝的纤维状肌动蛋白（F-actin）端部，从而阻止肌动蛋白单体在微丝末端的添加或减少。

如片段化蛋白（fragmin）、肌割蛋白（severin）等，能与微丝内部的肌动蛋白单体结合，使微丝F-actin断裂，露出新的末端，这种蛋白质再结合上去，阻止微丝的生长。

如胸腺素（thymosin）、抑制蛋白（profilin）等，能优先结合到 G-肌动蛋白（G-actin）单体上形成复合物，抑制肌动蛋白聚集形成微丝纤维。

如丝蛋白（filamin）、血影蛋白（spectrin）等，具有与肌动蛋白微丝结合的两个或两个以上位点，这样能将微丝交联在一起，有的使微丝交联成网络，有的使微丝平行排列成束，从而改变细胞内肌动蛋白纤维的三维结构。

非肌细胞中还有些微丝结合蛋白具有将微丝固着在细胞膜上的功能，如α-辅肌动蛋白、纽蛋白等。

微丝最主要的功能是参与肌纤维的形成并维持其功能。肌纤维收缩的基本单位是肌原纤维（myofibril），肌原纤维由粗肌丝（thick myofilament）和细肌丝（thin myofilament）所构成。肌球蛋白组成了肌原纤维的粗肌丝；而肌动蛋白纤维组成的微丝，辅以原肌球蛋白、肌钙蛋白一起形成了肌原纤维的细肌丝。肌肉的收缩和舒张就是细肌丝和粗肌丝之间相互滑动的结果。

微丝遍及胞质各处，与微管共同组成细胞的网状支架，对细胞起着支撑形态的作用。例如：哺乳动物成熟红细胞质膜下的肌动蛋白及其结合蛋白形成的骨架网络，参与维持红细胞圆饼双凹形结构；肠上皮细胞微绒毛的核心是同向平行的微丝构成的束状结构，绒毛蛋白和毛缘蛋白等微丝结合蛋白将微丝连接成束，此外还有一些微丝结合蛋白与微丝相互作用产生张力，维持微绒毛的直立状态；真核细胞中广泛存在着一种由微丝束组成的较稳定的纤维状结构，称为张力纤维（stress fiber，或称应力纤维），张力纤维在细胞膜下沿细胞长轴平行分布，一端附着于质膜，能提供用以对抗细胞表面张力或细胞与基质表面张力的力量，使细胞维持一定的形状并赋予细胞韧性和强度。

在许多细胞中，细胞膜下有一层富含肌动蛋白微丝的区域，这些微丝平行于质膜排列，并与膜有连接，能使细胞产生各种运动，如胞质环流、变形运动、变皱膜运动及细胞的吞噬活动等，细胞的这些运动都与肌动蛋白的聚合、解聚状态及相转化有关。

在有丝分裂末期，核分裂完成后，两个即将分裂的子细胞之间产生收缩环，随着收缩环的收缩，形成分裂沟，最终使细胞一分为二。收缩环由大量反向平行排列的微丝组成，来源于分裂末期胞质中的肌动蛋白的组装。胞质分裂后，微丝解聚，收缩环即消失。收缩环的收缩机制也是肌动蛋白和肌球蛋白的相对滑动，是非肌肉细胞中具有收缩功能的微丝束的典型代表。

在微丝结合蛋白介导下，微丝可与微管一起进行细胞内物质运输，如胞内囊泡运输就是通过肌球蛋白-1同微丝结合，将囊泡沿微丝的（-）端向（+）端移动。

微丝在细胞内还可充当信息传递的介质。如细胞表面的受体受到外界信号作用后，可触发质膜下微丝的结构变化，从而启动细胞内激酶变化的信号转导过程，将信息传递给胞内有关的细胞器等。同时，微丝的这些功能也受到信号转导系统的修饰调节。微丝主要参与Rho蛋白家族有关的信号转导。

中间纤维又称中间丝或中等纤维，因其直径（10nm左右）在微丝与微管之间而得名，是指真核细胞中由各种不同的中间纤维蛋白分子组成的一类形态相似的中空绳索状蛋白纤维结构。中间纤维呈单根或成束分布在细胞质中，形成纤维网络，外与细胞膜及细胞外基质相连，内与核纤层直接联系，其主要功能是增强细胞抗机械压力的能力，在需要承受机械压力的细胞如上皮细胞中含量相当丰富。

中间纤维在电镜下呈中空管状，其基本组成亚单位是中间纤维蛋白。与肌动蛋白和微管蛋白单体的球状分子不同，中间纤维蛋白单体大多呈长线状，由氨基末端的头部、羧基末端的尾部和一个中间的杆状主区组成。两个中间纤维蛋白单体首先以其杆状区相互缠绕形成螺旋状的二聚体，两个二聚体再以非共价键相结合形成四聚体，两个四聚体还可进一步组成八聚体，最后由8个四聚体或4个八聚体组装为一根完整的绳索状的非极性的中间纤维。一根中间纤维总共由32个中间纤维蛋白单体分子组成，其中中间纤维蛋白的杆部组装成中间纤维的核心。中间纤维不像微管和微丝那样是组装和去组装的动态结构，它是细胞骨架中最稳定、最不容易溶解的成分。

各种中间纤维虽然在形态结构上非常相似，但其化学组成却有明显的不同。其组成亚单位中间纤维蛋白是一类结构相似的蛋白家族，已发现有50多种不同的家族成员。各种不同的中间纤维蛋白分子的中间杆状区的氨基酸数目和顺序比较稳定，而头尾部则高度可变，其氨基酸组成和化学性质有很大差异。不同的中间纤维蛋白的主要区别就在于头尾这两个区的长度。

中间纤维的组装过程为：①两条多肽的α螺旋区形成双股超螺旋二聚体结构；②一对二聚体结合形成四聚体（tetramer），目前认为四聚体是中间纤维解聚的最小亚单位；③不同的四聚体彼此顺序连接，形成原纤维，然后每 2个原纤维聚集成一根亚丝，再由4根亚丝构成直径约10nm的圆柱纤维，即为中间纤维。

根据中间纤维蛋白的免疫性和生化性质的不同，中间纤维可分为5种主要类型。

其组成亚基为约30种不同的角蛋白多肽，分子量为40～60kD左右，只在上皮细胞或外胚层起源的细胞中表达，是皮肤和毛发中的特异性结构蛋白。

其组成亚基为一种波形蛋白多肽，分子量约为55kD，存在于间质细胞和中胚层起源的细胞中，如成纤维细胞、内皮细胞等。

其组成亚基为一种结蛋白多肽，分子量约为53kD，存在于成熟的肌细胞中。

主要存在于神经细胞轴突和树突中，是神经细胞轴突和树突中主要的细胞骨架成分。NF由三种亚基组装而成，分子量分别为 68kD（NF-L）、160kD（NF-M）和200kD（NF-H）。

出现在神经组织的胶质细胞中。星形神经胶质细胞中的胶质细胞原纤维酸性蛋白（glial fibrillary acidic protein，GFAP），分子量约为 51kD，组成亚基为一种胶质纤维酸性蛋白多肽，形成了胶质细胞中间丝。该酸性纤维蛋白仅存在于星形神经胶质细胞，故常被用于星形胶质细胞特异性标志。

中间纤维是各种不同类型细胞的特异蛋白质，不同类型的中间纤维蛋白相当严格地分布在不同种类的细胞中，不同细胞来源的中间纤维具有种属和组织特异性。大多数情况下一种细胞只表达一种中间纤维，但也有少数细胞可以同时表达两种中间纤维蛋白，如肌肉细胞中就表达结蛋白和波形蛋白两种中间纤维蛋白。根据中间纤维的分布具有严格组织特异性的特点，可以通过鉴定细胞中的中间纤维的类型来判断细胞的类型，这一点已被应用于肿瘤的临床鉴别诊断，以鉴别肿瘤细胞的组织来源。

目前尚未找到一种像秋水仙碱对微管，以及细胞松弛素B对微丝的特异、可逆地作用于中间纤维的工具药物。

与微管和微丝一样，中间纤维也有与其结合的蛋白质，称为中间纤维结合蛋白（intermediate filament associated protein，IFAP），这是一类在结构和功能上与中间纤维有密切联系，但其本身并不是中间纤维结构组分的蛋白质。中间纤维结合蛋白可能在中间纤维上或其两端，与中间纤维紧密或松散结合，作为中间纤维超分子结构的调节者。

现已鉴定出约15种中间纤维结合蛋白，其中聚纤蛋白（filaggrin）是最特异性的中间纤维结合蛋白。聚纤蛋白能在角蛋白纤维之间形成横桥，使角质化的细胞形成大的纤维聚集物。聚纤蛋白仅在角化上皮中表达，是角质化的分化特异性标志。除聚纤蛋白外，凝集素（lectin）蛋白也是特异性中间纤维结合蛋白之一，其主要作用是在中间丝与微丝、微管间形成横桥。到目前为止，大多数中间纤维结合蛋白的功能尚不清楚。

中间纤维的功能至今仍不是很清楚，现阶段研究认为，中间纤维可能具有以下几个方面的功能。

在细胞质内，中间纤维形成一个完整的支撑网架系统，外与细胞膜及细胞外基质相连，中间与微管、微丝和细胞器相连，内与细胞核内的核纤层相连，因此在细胞内外起着多方面的结构支架作用。一般认为，中间纤维与细胞器和细胞核的定位及形态有关。此外，在细胞间或者组织中，中间纤维参与形成细胞连接，起组织支架作用，如：角蛋白纤维参与了桥粒的形成和维持，结蛋白纤维是肌肉Z盘的重要结构组分并对肌肉细胞的收缩装置的维持起重要作用。

在那些容易受到机械应力的细胞中，中间纤维含量特别丰富，在维持细胞机械强度方面起重要作用。体外实验证实中间纤维比微丝和微管更能耐受剪切力。中间纤维在细胞内外形成的支架网络，既能维持细胞形态，又能对组织的形态相对稳定以支持。

在细胞内，中间纤维还可能与微丝和微管共同发挥运输作用。例如：神经细胞中的神经丝蛋白参与神经轴突营养物质的运输；中间纤维与mRNA的运输有关，胞质mRNA锚定于中间纤维可能对其在细胞内的定位及是否翻译起决定作用。

中间纤维在胞质中形成的、精细发达的纤维网络，可能参与传递细胞内机械的或分子的信息，这种传递可以是从细胞膜传至细胞核，也可以是从细胞核传至细胞膜。

中间纤维蛋白本身可能是一种信息分子或者信息分子的前体。研究发现在体外中间纤维与单链DNA高度亲和，而且有实验证实中间纤维与构成核小体的四种核心蛋白有高度亲和性，这些发现提示中间纤维蛋白可能通过与组蛋白和DNA的作用来调节复制和转录。

与微管、微丝不同，不同的中间纤维蛋白在各类组织中有特异的表达，表明中间纤维蛋白与细胞的分化具有密切关系。表皮的分化即是中间纤维参与组织分化的例证。