在真核生物中，染色质的基本结构单元是核小体，核小体主要是由八聚体的组蛋白（H2A、H2B、H3和H4各两个）构成，染色质的DNA缠绕在组蛋白构成的八聚体上，核小体之间由组蛋白H1连接。细胞核内的组蛋白是一种低分子量的碱性蛋白，主体呈球形，N端伸到核小体之外。研究发现，位于组蛋白的不同氨基酸残基上具有很多翻译后修饰（posttranslational modification，PTM），尤其在N端尾部区域相当普遍，在被覆盖的组蛋白折叠域内亦有少数的修饰位点。这些PTM（如磷酸化、泛素化、乙酰化和甲基化）在基因表达中发挥重要的调节作用，检测组蛋白的修饰状态是分析基因表达调控的重要技术。组蛋白PTM的研究包括研究修饰的种类、丰度和结合伴侣。目前已经利用特异性抗体或质谱技术鉴定出至少8种不同的修饰形式，分别位于60多种不同的残基上。这些鉴定出的修饰包括赖氨酸残基上的乙酰化、糖基化、泛素化、甲基化（包括单甲基化、双甲基化和三甲基化）、精氨酸残基上的甲基化（包括单甲基化、对称的和不对称的双甲基化）、丝氨酸和苏氨酸上的磷酸化等。组蛋白的修饰形式构成了“组蛋白密码”，帮助DNA控制基因表达，组蛋白修饰的动态变化调控着一些基因的开启或关闭，是“人类的第二遗传密码”。

乙酰化（acetylation）又称乙酰基化或乙酰化作用，是指将一个乙酰官能基加入到一个有机化合物中的化学反应。反之，将乙酰基移除的反应称为脱乙酰作用或去乙酰化反应（deacetylation）。组蛋白的乙酰化有两种，一种是H1、H2A和H4组蛋白的氨基末端乙酰化，形成α-乙酰丝氨酸，组蛋白在细胞质内合成后输入细胞核之前发生这一修饰；二是在H2A、H2B、H3和H4的氨基末端区域的某些专一位置形成N6-乙酰赖氨酸。一般来说，组蛋白乙酰化标志着其处于转录活性状态，处于转录活性区域；反之，低乙酰化的组蛋白位于非转录活性的常染色质区域或异染色质区域。研究表明，H3和H4的乙酰化在哺乳动物更为普遍，可打开一个开放的染色质结构，增加基因的表达，所以检测组蛋白乙酰化情况，很多都是直接检测H3和H4的乙酰化情况。